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FibriCol,牛去端肽胶原溶液在细胞培养中的应用探究

发布者:艾美捷科技    发布时间:2024-02-19     
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FibriCol 胶原蛋白因其纯度(>99% 胶原蛋白含量)、功能性和最接近天然的胶原蛋白而被誉为所有胶原蛋白的标准。 FibriCol 是从牛皮中分离出来的,这些牛皮来自美国唯1受控的封闭牛群。

Advanced BioMatrix 的制造工艺符合严格的质量标准,经证明可以产生无与伦比的批次间一致性。 FibriCol 胶原蛋白大约 97% 为 I 型胶原蛋白,其余为 III 型胶原蛋白。通过凝胶渗透色谱法测得,它含有高单体含量。 

FibriCol 胶原蛋白的浓度约为 10 mg/mL。 FibriCol 是可溶于 0.01 N HCl 的去端肽胶原蛋白,因此 pH 值约为 2.0。 

FibriCol 胶原蛋白非常适合需要高浓度胶原蛋白的应用。 FibriCol 经过无菌过滤并作为即用型溶液提供。


FibriCol,牛去端肽胶原溶液


艾美捷FibriCol,牛去端肽胶原溶液,10 mg/ml,20 mL(ABM-5133-20ML)3D凝胶制备程序:

1. 缓慢地将冷却的10倍浓缩PBS或10倍培养基的1份与冷却的胶原溶液的8份轻轻混合/旋转。

2. 使用无菌0.1M氢氧化钠将混合物的pH值调整至7.0-7.5。仔细监测pH值调整(pH计、酚红或pH试纸)。

3. 用无菌水将最终体积调整为总量的10份。

4. 为防止凝胶化,保持混合物的温度在2-10摄氏度。

5. 要形成凝胶,将温度升至37摄氏度。凝胶形成需要大约40分钟。


储存/稳定性:该产品存放在2-10摄氏度,并在冷冻冰袋上发货。请勿冷冻。产品标签和每个特定批次的分析证书上列有有效期限。只有在按照指示处理和储存产品时,有效期限才适用。


注意事项和免责声明:本产品仅供研究与开发使用,不适用于人类或其他用途。请参阅材料安全数据表以获取有关危害和安全操作规范的信息。


FibriCol,牛去端肽胶原溶液文献参考:

1. Tanzer, M. L., Cross-linking of collagen. Science,180(86), 561-566 (1973).

2. Bornstein, P., and Sage, H., Structurally distinct collagen types. Ann. Rev. Biochem., 49, 957-1003(1980).

3. Tomasek, J.J., and Hay, E.D., Analysis of the role of microfilaments in acquisition and bipolarity and elongation of fibroblasts in hydrated collagen gels. J. Cell Biol., 99, 536-549 (1984).

4. Roeder, B.A., et al., Tensile mechanical properties of three-dimensional type I collagen extracellular matrices with varied microstructure. J. Biomech. Eng., 124, 214-222 (2002).

5. Sato, M., et al., 3-D Structure of extracellular matrix regulates gene expression in cultured hepatic stellate cells to induce process elongation. Comp Hepatol., Jan 14;3 Suppl 1:S4 (2004).

6. Li, G.N., et al., Genomic and morphological changes in neuroblastoma cells in response to three-dimensional matrices. Tissue Eng., 13, 1035-1047 (2007).

7. Wozniak, M.A., and Keely, P.J., Use of three-dimensional collagen gels to study mechanotransduction in T47D breast epithelial cells. Biol. Proced. Online, 7,144-161 (2005).

8. Karamichos, D., et al., Regulation of corneal fibroblast morphology and collagen reorganization by extracellular matrix mechanical properties. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 48, 5030-5037 (2007).


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